Hücre metabolizması ve protein aktivitesi «YerelHaberler

Farklı moleküllerin ve iyonların bir protein yüzeyindeki belirli bölgelere bağlanma yeteneği, çeşitli protein fonksiyonlarının temelini oluşturur. Bağlanma, zıt yüklü iyonik veya polar gruplar ile polar olmayan bölgeler arasında van der Waals kuvvetleriyle bir protein yüzeyine bağlanan herhangi bir molekül veya iyondur. Bağlanma bölgesi, bağlanmanın bağlı olduğu proteinin bölgesidir. Spesifiklik ve kimyasal afinite, bağlanma bölgesinin iki farklı özelliğidir.

kimyasal özgüllük

Bir proteinin birden fazla bağlanma bölgesi olabilir ve her bölge belirli bir ligand veya tür için spesifiktir. Bu yüksek kimyasal özgüllük, ligand ve proteinin tamamlayıcı formlarından kaynaklanmaktadır.

yakınsama

Afinite, bir proteinin bir liganda bağlanma gücüdür. Bağlanma bölgesi, her ikisindeki grupların doğasına ve yakınlığına bağlı olarak, bağlayıcı için yüksek veya düşük afiniteye sahip olabilir.

bolluk

Tek bir bağlanma bölgesi dolu veya kullanılmamış olabilir ve dolu bölgelerin bir kısmına doygunluk denir. Doyma yüzdesi, bağlanmamış bağlanmanın konsantrasyonuna ve bağlanma yerinin afinitesine bağlıdır. Bu doygunluk, protein-ligand kompleksinin biyolojik aktivitesine yansır.

rekabet

Aynı bağlanma yeri için iki benzer ligand arasında rekabet varsa, birinin konsantrasyonundaki artış diğerinin bağlanmasını engelleyecektir.

Bağlantı sitelerini düzenle

allojenik modifikasyon
Bir ligand modifiye edici molekülün bir düzenleyici bölgeye kovalent olmayan bağlanmasıyla fonksiyonel (aktif) bölgenin konformasyonunda bir değişiklik içerir. Değişiklik, açma veya kapama işlevi şeklini alabilir. Çok şablonlu bir proteinde, fonksiyonel gruplar arasındaki işbirliği nedeniyle ligand bağlama afinitesinde bir artış olabilir. Bu işlem oksijenin hemoglobine bağlanmasında gerçekleşir.
kovalent modifikasyon
Bunun yerine, kimyasal grup, bir fosfat grubunun kovalent bağı PO ile fonksiyonel bölgenin konformasyonunu değiştirmeyi içeren bir fosforilasyon reaksiyonundan etkilenir.

Enzimler ve kimyasal reaksiyonlar

Metabolizma, hücre yapısı ve işlevi için gerekli olan organik moleküllerin sentezinden (metabolizma) ve parçalanmasından (katabolizma) oluşur. Kimyasal reaksiyonlar, reaktan moleküllerdeki kimyasal bağların kırılmasını ve ürün moleküllerini oluşturmak için yeni kimyasal bağların oluşturulmasını içerir. Kimyasal reaksiyonlar sırasında enerji ısı olarak eklenir veya salınır.

Reaksiyon oranlarını belirleyen faktörler

Bir kimyasal reaksiyonun hızı (birim zamanda oluşan ürün moleküllerinin sayısı) şunlardan etkilenir:
• Reaktif konsantrasyonu: Reaksiyon ne kadar yüksekse, oran o kadar yüksektir.
• Aktivasyon enerjisi: Kimyasal bağlar kırılıp oluşabildiğinden, bir tepkenin moleküllerinin aktif hale gelmesi için ihtiyaç duyduğu enerjidir. Gerekli aktivasyon enerjisi ne kadar yüksek olursa, reaksiyon hızı o kadar düşük olur.
• Sıcaklık: Sıcaklık ne kadar yüksek olursa reaksiyon hızı o kadar hızlı olur çünkü reaktant molekülleri gerekli aktivasyon enerjisini elde edebilir.
• Katalizör: Reaksiyon hızını artırmak için gereken aktivasyon enerjisini azaltan bir madde. Katalizörün kimyasal bileşimi reaksiyonla değişmez, bu nedenle tek bir katalizör molekülü tekrar tekrar kullanılabilir.

ters reaksiyon

Reaksiyon sırasında açığa çıkan enerji, reaksiyonun tersinirliğini belirler. Bir reaksiyon sırasında ne kadar fazla enerji açığa çıkarsa, ürün moleküllerinin o enerjiye sahip olma ve reaktanları yeniden oluşturmak için geri tepme olasılığı o kadar düşüktür. Böyle bir durumda, ürünün tepken konsantrasyonuna oranı büyük olacak ve reaksiyon geri döndürülemez olma eğiliminde olacaktır. Tersinir bir kimyasal reaksiyonda, kimyasal denge adı verilen bir duruma eşit olana kadar reaksiyon ilerledikçe ileri reaksiyonun hızı azalır ve ters reaksiyonun hızı artar, bu noktada reaktanların konsantrasyonunda daha fazla değişiklik olmaz. .

Ekip Çalışması Hukuku

Reaktant ve ürün konsantrasyonlarının net reaksiyonun yönü üzerindeki etkisi. Tepkimeye girenlerin derişiminin arttırılması veya ürünlerin derişiminin düşürülmesi tepkimeyi ileri doğru hareket ettirir ve bunun tersi de geçerlidir. Bu mekanizma, metabolik yolların yönünü kontrol etmede önemlidir.

enzimler

protein katalizörleri
Bazı RNA molekülleri de katalitik aktiviteye sahiptir. Bir enzim reaksiyonunda, enzim, ürünleri ve enzimi serbest bırakmak için ayrışan bir enzim-substrat kompleksi oluşturmak üzere reaktanlara (substratlara) bağlanır. Substratın bağlı olduğu enzim bölgesi, şekli enzimin kimyasal özgüllüğünü belirleyen aktif bölge olarak adlandırılır.
Kofaktörler
Enzimlere bağlanarak şekillerini değiştiren ve onları aktive eden maddeler. Bazı kofaktörler eser elementlerdir. Kofaktörün organik bir molekül olduğu durumlarda buna koenzim denir. Koenzimler vitaminlerden elde edilir.
enzim reaksiyonlarının düzenlenmesi
Bir enzim reaksiyonunun hızı şunlara bağlıdır:
Substrat konsantrasyonu: Substrat konsantrasyonu ne kadar yüksek olursa, enzimin doyması için reaksiyon hızı o kadar hızlı olur. Diyetteki değişiklikler, bağırsaktan absorpsiyon hızı, plazma zarı geçirgenliğindeki değişiklikler veya hücre içi bozunma ve madde bileşimindeki değişiklikler nedeniyle hücre dışı tedarikteki değişikliklerle substrat konsantrasyonu değişir.
• Enzim konsantrasyonu: Enzim konsantrasyonu ne kadar yüksek olursa, reaksiyon hızı da o kadar yüksek olur.
• Enzim aktivitesi: Bir enzimin aktivitesi, bağlanma bölgesinin afinitesinin diferansiyel veya kovalent modifikasyonu ile değiştirilebilir. Değiştiriciler, diğer kimyasal reaksiyonların ürünleridir veya kimyasal sinyallerle aktive edilir.
Çoklu enzim metabolik yolları
Enzim aracılı reaksiyonlar dizisidir. Genellikle, tüm yolun hızını düzenleyen dizideki en yavaş adım olan hız sınırlayıcı bir reaksiyondan oluşur. Bu adımı kontrol eden enzim, genellikle son ürünün inaktivasyonu veya yolun son ürünü tarafından inaktivasyon yoluyla güçlü bir şekilde düzenlenir.
ATP
ATP, yakıt moleküllerinin, karbonhidratların ve yağların parçalanması sırasında enerjinin aktarıldığı birincil moleküldür. (Hücre, işlevlerini yerine getirmek için ısı enerjisini kullanamaz.) ATP daha sonra, kuvvet üretimi ve hareket, zarlar boyunca aktif taşıma ve hücresel yapılarda kullanılan organik moleküllerin sentezi gibi işlevler için hücrelerde enerji gerektiren işlemler tarafından kullanılabilen enerjiyi serbest bırakmak için hidrolize edilir. ATP, enerji depolama molekülü değil, enerji transfer molekülüdür. Enerjiyi yakıt moleküllerinden hücrelere küçük miktarlarda aktarır.

metabolik yollar

glikoliz
Karbonhidratları, özellikle glikozu kısmen katabolize eder. 6 C glikozu 2 3 C piruvata dönüştürür ve substrat düzeyinde fosforilasyon adı verilen bir işlemle net 2 ATP kazanç sağlar. Reaksiyonlar oksijen kullanmaz ve sitozolde gerçekleşir. Oksijen varlığında (aerobik koşullar), piruvat Krebs döngüsüne girer. Oksijen yokluğunda (anaerobik koşullar), piruvat laktata dönüştürülür. Glikoliz, yoğun kas aktivitesi sırasında eritrositler ve bazı iskelet kası hücreleri gibi mitokondri içermeyen hücrelerde meydana gelir. Fruktoz ve galaktoz gibi diğer monosakkaritler de glikoliz ile katabolize edilebilir. Bazı organizmalarda, örneğin mayada, piruvat karbondioksite dönüştürülür ve buna fermantasyon denir.
Krebs döngüsü
Aynı zamanda sitrik asit döngüsü veya karboksilat döngüsü olarak da adlandırılır. Karbonhidratların, proteinlerin veya yağların parçalanması sırasında üretilen molekülleri kullanır ve karbondioksit, koenzimlere bağlı hidrojen ve 1 ATP üretir. Reaksiyonlar mitokondriyal matriste gerçekleşir ve oksijen kullanır. Döngüye giren birincil molekül, piruvattan, bir yağ asidinden veya bir amino asitten türetilen asetil koenzim A’dır (asetil CoA). Toplam ATP üretimi 2’dir çünkü iki molekül piruvat glikoliz yoluyla çevrilir.
Oksidatif fosforilasyon
Oksidatif fosforilasyon, su ve 34 ATP molekülü üretmek için Krebs döngüsünden koenzimlerle ilişkili hidrojen ve oksijeni kullanır ve işlemde koenzimlerin hidrojeni giderilmiş formunu serbest bırakır. Sitokromların aracılık ettiği iç mitokondriyal zarda gerçekleşen sürece elektron taşıma zinciri de denir.

karbonhidrat sentezi

glikojen depolama
Glikoz, iskelet kaslarında ve karaciğerde bir polisakkarit olan glikojen formunda depolanır. Glikojen sentezi ve parçalanma enzimleri sitozolde bulunur. Glikozun piruvat oluşumu için katabolik yola mı yoksa glikojen oluşumu için anabolik yola mı girdiği bir noktada incelenir. Enzimleri modüle eden hormonlar tarafından yönlendirilen bir geri bildirim mekanizması üzerinde çalışırlar.
glikoz sentezi
Glikoz, glikoneogenez adı verilen bir süreçle karaciğer ve böbreklerde gliserol ve bazı amino asitlerin katabolizmasından türetilen ara maddelerden sentezlenir. Bu süreçte ana substrat piruvattır ve 1 molekül glikoz üretmek için 6 ATP molekülü tüketilir.

Yağ metabolizması

yağ katabolizması
Beta-oksidasyon adı verilen bir dizi reaksiyonla mitokondriyal matriste meydana gelen yağ asitlerinin katabolizmasından büyük miktarda enerji elde edilir. Asetil CoA üretilir ve ardından Krebs döngüsüne girebilir. Doymuş yağ asitlerinin 18°C’de katabolizması 146 ATP verir.
yağ sentezi
Yağlar vücutta depolanan enerjinin büyük bir bölümünü oluşturur. Asetil CoA molekülleri, uzun, çift sayılı C zincirleri oluşturmak için bir araya gelir ve bu yağ asitleri, pürüzsüz endoplazmik retikulumda triasilgliseroller oluşturmak için gliserol ile birleşir. Vücut yağının çoğu, tüm sitoplazması tek bir damla yağ ile dolu olan adiposit adı verilen hücrelerde depolanır. Adipositler, gıda alımı sırasında triasilgliserol sentezler ve depolarlar ve çoğu deri altında bulunan adipoz dokuyu oluşturmak için toplanırlar.

Protein ve amino asit metabolizması

amino asitlerin katabolizması
Protein katabolizması, peptit bağlarını kırmak ve daha küçük peptitleri veya amino asitleri serbest bırakmak için proteazlar gerektirir. Amino asitler, ATP oluşturmak veya çeşitli diğer moleküller için ara ürünler sağlamak üzere katabolize edilebilir. Bir amino asidin amino grubu, bir keto asit üretmek ve 3 ile bir keto aside transfer etmek için oksidatif deaminasyon ile çıkarılır veya NH olduğu yerde transfer edilir. Keto asit, glikolitik yola veya glikoz ve yağın sentetik yollarına girebilir. Amino grubunun N’si, pürinler ve pirimidinler gibi önemli N içeren molekülleri sentezlemek için kullanılabilir. Toksik NH3, plazma zarından kana geçer ve böbrekler tarafından atılan nispeten toksik olmayan üre oluşturmak üzere karbondioksit ile bağlandığı karaciğere gider.
Amino asit sentezi
Pirüvik asit gibi keto asitler amino asitlere dönüştürülebilir. 20 amino asidin sadece 11’i bu işlemle oluşturulabilir ve geri kalan 9’u gıdalardan alınması gereken esansiyel amino asitler olarak adlandırılır. Vücuttaki toplam serbest amino asit havuzları şunlardan elde edilir:
• Sindirim sırasında alınan protein amino asitlere indirgenir,
• Temel olmayan amino asitlerin keto asitlerden bileşimi
• Vücut proteinlerinin parçalanması
Bunlar, proteinlerin sentezlenebildiği fıçılardır.

temel gıda maddeleri

Esansiyel besinler, optimal vücut fonksiyonu için gerekli olan ancak hiç sentezlenemeyen veya vücut tarafından ancak yetersiz miktarlarda sentezlenebilen maddelerdir. Sürekli olarak yiyecek olarak sağlanmalıdır. Su temel bir besin maddesidir, çünkü idrarda, deride ve solunum yollarında vücudun yapabileceğinden daha fazlası kaybedilir. Mineral, 9 temel amino asit, iki yağ asidi, linoleik ve linolenik asitler, inositol, kolin ve karnitin temel besinlerdir.

vitaminler

Vitaminler, küçük miktarlarda gerekli olan 14 temel organik besin maddesidir. Bitkiler ve bakteriler, vitaminleri sentezlemek için enzimler içerir ve bunlar birincil vitamin kaynaklarıdır. Suda eriyen vitaminlerin fazlası idrarla atılırken yağda eriyen vitaminler yağ dokusunda depolanır.

kaynak:
https://www.nature.com/scitable/topicpage/cell-metabolism-14026182
https://www.biologyonline.com/tutorials/protein-activity-and-cellular-metabolism#:~:text=Metabolism%20consists%20of%20synthesis%20(anabolism,bonds%20to%20form%20product%20moleküller.

yazar: Özlem Güvenç Ağaoğlu

Diğer gönderilerimize göz at

[wpcin-random-posts]

Yorum yapın