Enzimler, üç boyutlu bir yapının oluşumuna yol açan lineer amino asit zincirleridir. Amino asit dizisi, enzimin katalitik aktivitesini belirleyen yapıyı gösterir. Isıtmadan sonra, enzim yapısı denatüre olur, bu da genellikle sıcaklığa bağlı olarak enzim aktivitesinde bir kayıpla sonuçlanır.
Substratlarıyla karşılaştırıldığında, enzimler genellikle büyüktür ve boyutları 62 amino asit kalıntısı ile yağ asidi sentazında bulunan ortalama 2500 kalıntı arasında değişir. Yapının sadece küçük bir kısmı katalizde yer alır ve bağlanma yerlerinin yakınında bulunur. Katalitik bölge ve bağlanma bölgesi birlikte enzimin aktif bölgesini oluşturur. RNA bazlı biyokatalizörler olarak hareket eden birkaç ribozim vardır. Bileşik, proteinler ile etkileşime girer.
İçindekiler
Enzimlerin sınıflandırılması
Daha önce enzimler, onları keşfeden kişiye göre adlandırılıyordu. Daha fazla araştırma ile, sınıflandırma daha kapsamlı hale geldi. Uluslararası Biyokimya Birliği’ne (IUB) göre, enzimler altı fonksiyonel sınıfa ayrılır ve onları katalize etmek için kullanılan reaksiyon tipine göre sınıflandırılır. Altı tip enzim hidrolazlar, oksidoredüktazlar, liyazlar, transferazlar, ligazlar ve izomerazlardır. Aşağıda ayrıntılı olarak tartışılan enzim sınıflandırmaları listelenmiştir:
Oksidoredüktazlar: redoks reaksiyonlarını katalize eder, örneğin piruvat dehidrojenaz, piruvatın asetil koenzim A’ya oksidasyonunu katalize eder.
Transferazlar: Bunlar, bir kimyasal grubun bir bileşiğe transferini katalize eder. Buna bir örnek, bir amino grubunu bir molekülden diğerine aktaran transaminazdır.
Hidrolizatlar: bağın hidrolizini katalize eder. Örneğin, pepsin enzimi proteinlerdeki peptit bağlarını hidrolize eder.
Liyazlar: kataliz olmaksızın bağların kırılmasını katalize eder, örneğin aldolaz (glikolizde bir enzim), fruktoz-1,6-bifosfatın gliseraldehit-3-fosfat ve dihidroksiaseton fosfata ayrılmasını katalize eder.
İzomeraz: Bir bileşiğin izomerinin oluşumunu katalize eder. Örnek: Fosfoglukomutaz, glikojenolizde (hızlı bir enerji salınımı için glikojen glikoza dönüştürülür) glikoz-1-fosfatın glikoz-6-fosfata (aynı bileşikte bir fosfat grubu bir konumdan diğerine taşınır) dönüşümünü katalize eder.
Ligazlar: Ligazlar iki molekülün birleşmesini katalize eder. Örneğin, DNA ligaz, bir fosfodiester bağı oluşturarak iki DNA segmentinin birleşmesini katalize eder.
Kofaktörler: Kofaktörler, enzimler tarafından bağlanan protein olmayan maddelerdir. Kofaktör, enzim eylemi için gereklidir. Kofaktörsüz bir enzime apoenzim denir. Enzim ve kofaktörü birlikte stereoenzimi oluşturur. Enzimlerde bulunan üç tip kofaktör vardır:
• Prostetik gruplar: Bunlar her zaman bir enzime yakından bağlı kofaktörlerdir. Lezzet, birçok enzimde bulunan prostetik bir gruptur.
• Koenzim: Bir enzim, bir enzime yalnızca kataliz sırasında bağlanır. Diğer tüm zamanlarda enzimden ayrılır. NAD+ bir koenzimdir.
• Metal iyonları: Bazı enzimleri katalize etmek için, aktif bölgede koordine edici bağlar oluşturmak üzere bir metal iyonu gerekir. Zn 2+, bir dizi enzim tarafından kullanılan bir metal iyon kofaktörüdür.
Enzim örnekleri
İşte bazı enzim örnekleri:
içecekler
Fermantasyon ile üretilen alkollü içecekler birçok faktöre bağlı olarak çok değişkenlik göstermektedir. Fermente ürün kullanılacak bitki ürününe ve uygulanan enzimin cinsine göre değişir. Örneğin, mevcut bileşenlere bağlı olarak üzüm, bal, şerbetçiotu, buğday, manyok kökü ve patates. Bitkinin fermantasyonundan bira, şarap ve diğer içecekler üretilir.
Gıda Ürünleri
Ekmek, günlük hayatta fermantasyonun en güzel örneği sayılabilir. Ekmek yapmak için hamura az miktarda maya ve şeker karıştırılır. Daha sonra mayadaki enzimin etkisiyle şekerin fermantasyonu sonucu ekmeğin kabardığı ve bunun da karbondioksit gazı oluşumuna yol açtığı görülür. Bu işlem, ekmeğe mayalanma işlemi olmadan kaybolacak bir doku verir.
ilaç etkisi
Enzim eylemi, enzimlerin aktif bölgeleri etrafında hareket etme eğiliminde olan ilaçların kullanılmasıyla inhibe edilebilir veya arttırılabilir.
Enzim reaksiyon mekanizması
Doğru yönelim ve yeterli enerji ile, reaksiyonun meydana gelmesi için herhangi iki molekülün çarpışması gerekir. Bu moleküller arasındaki enerji, reaksiyondaki engeli aşmak zorundadır. Bu enerjiye aktivasyon enerjisi denir. Enzimlerin aktif bölgeleri olduğu söylenir. Aktif bölge, reaktan molekülleri bağlamak için belirli bir şekle ve fonksiyonel gruba sahip olan bir molekülün parçasıdır. Enzime bağlanan moleküle substrat grubu denir. Substrat ve enzim, herhangi bir katalizör olmaksızın düşük aktivasyon enerjili bir ara reaksiyon oluşturur.
Bir enzimin birincil etki mekanizması, bir substratın enzimin aktif bölgesine bağlanmasıyla başlayan kimyasal reaksiyonları katalize etmektir. Bu aktif bölge, substrat ile birleşen spesifik bir bölgedir.
Enzim substrat etkileşimleri
Enzimler, yüksek moleküler ağırlıklı protein bileşikleri içeren biyokatalizörlerdir. Çeşitli yaşam süreçlerinde vücuttaki reaksiyonları güçlendirir. Substrat, reaksiyonun gerçekleşmesi için bir yüzey sağlayarak yardımcı olur. Enzim, dış yüzeyde -SH, -COOH gibi grupları işgal eden içi boş boşluklardan oluşur. Enzimin zıt yüküne sahip olan substrat, tıpkı bir anahtarın kilide girmesi gibi bu boşluklara sığar. Bu substrat bağlanma bölgesi, enzimin aktif bölgesi (E) olarak adlandırılır.
Enzim-substrat etkileşimi için uygun bir model, indüklenmiş uygunluk modeli olarak adlandırılır. Bu model, substrat ve enzim arasındaki etkileşimin zayıf olduğunu ve bu zayıf etkileşimlerin hızlı bir şekilde konformasyonel değişikliklere neden olduğunu, bağlanmayı güçlendirdiğini ve katalitik bölgeleri substrat bağlarına yeterince yaklaştırdığını belirtir. Dört ana olası tetikleme mekanizması vardır:
Bağ gerilimi katalizi: Bu tip katalizde indüklenen yapısal yeniden düzenlemeler, kolayca bir geçiş durumuna ulaşan gerilmiş substrat bağları üretir. Yeni konformasyon, substrat atomlarını ve aspartat gibi katalitik grupları, substrat bağlarını zorlayan konfigürasyonlara zorlar.
Kovalent kataliz: Kovalent mekanizmalarla gerçekleşen katalizde substrat, enzimler üzerinde aktif bir bölgeye yönlendirilir ve böylece enzim ile substrat arasında kovalent bir ara ürün oluşur. En iyi örnek, hem sindirim enzimlerini hem de kan pıhtılaşma zincirinin çeşitli enzimlerini içeren serin proteazlar tarafından proteolizi içerir. Bu proteazlar, R grubunun hidroksilinin peptit bağının karbonil karbonu ile kovalent bir bağ oluşturduğu ve peptit bağının hidrolizine yol açan bir aktif bölge serin içerir.
Asitleri ve bazları içeren stimülasyon: Glutamatın genel asidik bir stimulus olarak kullanılması gibi diğer mekanizmalar, stres mekanizmalarını başlatan katalitik olayların tamamlanmasına katkıda bulunur.
Oryantasyon ve afinite ile kataliz: Enzim-substrat etkileşimleri, reaktif grupları birbirine yaklaştırır. Ayrıca, aspartat gibi gruplar kimyasal olarak reaktiftir ve bunların substrata olan yakınlıkları onların birlikte katalizlenmesine yardımcı olur.
Enzimlerin eylemi ve doğası
Substrat (S) bu aktif bölgeye bağlandığında, daha sonra ürünü (P) ve enzimi (E) üreten bir kompleks (orta ES) oluşturur. Enzime bağlanan substrat belirli bir yapıya sahiptir ve yalnızca belirli bir enzime uyabilir. Bu nedenle enzim, substrata bir yüzey sağlayarak reaksiyon için aktivasyon enerjisini düşürür. Substratın enzime bağlandığı ara duruma geçiş durumu denir. Bağları kırarak ve yaparak, substrat, bir ürüne dönüştürülen ve daha sonra bir ürüne ve bir enzime ayrılan enzime bağlanır (değişmeden kalır). Serbest enzimler daha sonra diğer substratlara bağlanır ve reaksiyon tamamlanana kadar katalitik döngü devam eder. Enzim etkisi temel olarak iki adımda gerçekleşir:
Adım 1: Enzimi ve reaktanı/substratı karıştırın.
E + S [ES]
Adım 2: Ürünü üretmek için karmaşık molekülü parçalamak.
[ES] E + P
Bu nedenle enzimlerin tam uyarıcı etkisi şu şekilde özetlenebilir:
E + S [ES] [ EP] E + P
Biyolojik uyaranlar
Katalizörler, kimyasal reaksiyonlarda önemli rol oynayan maddelerdir. Kataliz, bir kimyasal reaksiyonun hızının kendisini değiştirmeden değiştirildiği/arttırıldığı olgudur. Bir kimyasal reaksiyon sırasında, katalizör miktar ve kimyasal özelliklerde değişmeden kalır. Bir enzim, biyolojik katalizör olarak bilinen böyle bir katalizördür. Canlı organizmalardaki enzimler vücutta meydana gelen reaksiyonları hızlandırır.
Biyolojik katalizörler, enzimler, tek bir kimyasal reaksiyonu veya yakından ilişkili bir reaksiyonu katalize ederek oldukça spesifiktir. Enzimin tam yapısı ve aktif bölgesi, enzimin özgüllüğünü belirler. Substrat molekülleri, enzimin aktif bölgesine bağlanır. Başlangıçta substratlar, iyonik ve hidrojen bağları ve hidrofobik etkileşimler içeren enzimlerle kovalent olmayan etkileşimlerle bağlanır. Enzimler, katalizörsüz reaksiyonlardan daha hızlı dengeye doğru hareket etmek için reaksiyonları ve aktivasyon enerjisini azaltır. Hem ökaryotik hem de prokaryotik hücreler, hücre içi durumdaki dalgalanmalara yanıt vermek için genellikle allosterik düzenlemeden yararlanır. Enzim etkisinin doğası ve enzim etkinliğini etkileyen faktörler aşağıda tartışılmaktadır.
kaynak:
https://www.creative-enzymes.com/resource/enzyme-definition
https://byjus.com/biology/enzymes/
yazar: Özlem Güvenç Ağaoğlu
Diğer gönderilerimize göz at
[wpcin-random-posts]